Функции антител и иммуноглобулинов

Иммуноглобулин против антител

Вы когда-нибудь задумывались, почему мы не болеем легко, даже если окружающая среда более загрязнена, чем раньше? Это потому, что у нас есть крошечные солдаты внутри нашего тела, и их называют иммуноглобулином. Было замешательство, что иммуноглобулин и антитела – разные вещи. Однако, как я делаю свои исследования в Интернете, иммуноглобулин и антитела почти одинаковы, когда дело доходит до их функции. Антитело представляет собой Y-образный белок, который имеет задачу определить и нейтрализовать определенные бактерии и вирусы, которые пытаются вторгнуться нашей иммунной системы. Иммуноглобулин также является белком, который обладает той же функцией, что и антитела. В этом отношении термины иммуноглобулин и антитела часто используются взаимозаменяемо. Y-форма антитела позволяет его ключу разблокировать его и высвободить антитела внутри иммунной системы. Этот ключ известен как антиген. Антиген помогает антителу определять посторонний предмет в нашем организме. Он также имеет форму «Y», позволяя активировать антитело и выполнять его функцию нейтрализации. В этом случае антитело или иммуноглобулин будут обнаружены в кровотоке, тканях и других жидкостях организма. Антитела или иммуноглобулин поступают из плазматических клеток, которые могут быть получены из В-клеток иммунной системы. В-клетки становятся плазменными клетками, когда антиген связывается со своей структурой. Иногда Т-клетки помогают В-клеткам активироваться.

Существует пять типов иммуноглобулина: IgM, IgG, IgA, IgD и IgE. Эти иммуноглобулины или антитела имеют сходные основные структуры. Они содержат четыре полипептидных цепи, которые слиты вместе дисульфидными связями, образующими симметричную молекулярную структуру.

Иммуноглобулин или антитела могут действительно творить чудеса. Когда они активируются, они сигнализируют другим клеткам иммунной системы быть в состоянии тревоги, когда появляются инородные тела, такие как бактерии и вирусы. Антиген играет очень важную роль в активации антител. Без этого мы всегда будем ловить простуду, грипп и другие виды заболеваний.

Если вы видели рекламные ролики, которые побуждают матерей позволять малышам играть на грязных участках или, казалось бы, грязной обстановке, это один из способов повышения иммунной системы ребенка. Пока они правильно чистят своих детей после игры, им не о чем беспокоиться. А поскольку организм обладает иммуноглобулином или антителами, ребенок не может легко простудиться и грипп. Иммуноглобулин или антитела работают день и ночь, чтобы не допустить попадания бактерий и вирусов.

Но при определенных условиях посторонние тела все еще могут вас болеть. Здесь вам нужно есть много питательных продуктов и богатых витаминами C продуктов, таких как цитрусовые, чтобы улучшить вашу иммунную систему. Чтобы быть в состоянии получить максимальную отдачу от защиты наших маленьких солдат, вам также необходимо позаботиться о них, приняв правильную пищу и выпив много жидкости. Помните, что наш иммуноглобулин или антитела также могут заболеть, t заботиться о них. Как ответственный человек, который всегда следит за своим здоровьем, вы должны правильно заботиться о своем теле.

1. Иммуноглобулин и антитела являются взаимозаменяемыми терминами.
2. Антитело или иммуноглобулин представляет собой Y-образный белок, который помогает бороться с болезнями в наших телах и бороться с ними.
3. Антитела или иммуноглобулин обычно обнаруживаются в нашем кровотоке, тканях и других формах жидкостей организма. Они продуцируются плазматическими клетками иммунной системы.
4. С помощью антигенов антитела или иммуноглобулин могут выполнять свою функцию. Антигены напоминают ключи, разблокирующие антитела.
5. Люди не легко заражаются болезнями из-за наличия антител.

Природа иммуноглобулинов.В ответ на введение антигена иммунная систе­ма вырабатывает антитела — белки, способные специфически со­единяться с антигеном, вызвавшим их образование, и таким образом участвовать в иммунологических реакциях. Относятся ан­титела к γ-глобулинам, т. е. наименее подвижной в электричес­ком поле фракции белков сыворотки крови. В организме γ-глобулины вырабатываются особыми клетками — плазмоцитами. γ-глобулины, несущие функции антител, получили название иммуноглобули­нов и обозначаются символом Ig. Следовательно, антитела — это иммуноглобулины, вырабатываемые в ответ на введение анти­гена и способные специфически взаимодействовать с этим же антигеном.

Функции.Первичная функция состоит во взаимодсйствии их активных центров с комплементарными им де­терминантами антигенов. Вторичная функция состоит в их способности:

• связывать антиген с целью его нейтрализации и элиминации из организма, т. е. принимать участие в формировании защи­ты от антигена;

• участвовать в распознавании «чужого» антигена;

• обеспечивать кооперацию иммунокомпетентных клеток (мак­рофагов, Т- и В-лимфоцитов);

• участвовать в различных формах иммунного ответа (фагоци­тоз, киллерная функция, ГНТ, ГЗТ, иммунологическая то­лерантность, иммунологическая память).

Структура антител.Белки иммуноглобулинов по химическому составу относятся к гликопротеидам, так как состоят из проте­ина и Сахаров; построены из 18 аминокислот. Имеют видовые отличия, связанные главным образом с набором аминокислот. Их молекулы имеют цилиндрическую форму, они видны в электронном микроскопе. До 80 % иммуноглобулинов имеют константу седиментации 7S; устойчивы к слабым кисло­там, щелочам, нагреванию до 60 °С. Выделить иммуноглобули­ны из сыворотки крови можно физическими и химическими ме­тодами (электрофорез, изоэлектрическое осаждение спиртом и кислотами, высаливание, аффинная хроматография и др.). Эти методы используют в производстве при приготовлении иммуно­биологических препаратов.

Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобио­логическим свойствам разделяются на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD. Иммуноглобулины М, G, А имеют под­классы. Например, IgG имеет четыре подкласса (IgG,, IgG₂, IgG₃, IgG₄). Все классы и подклассы различаются по аминокис­лотной последовательности.

Молекулы иммуноглобулинов всех пяти классов состоят из полипептидных цепей: двух одинаковых тяжелых цепей Н и двух одинаковых легких цепей — L, соединенных между собой дисульфидными мостиками. Соответственно каждому классу иммуноглобулинов, т.е. М, G, A, E, D, разли­чают пять типов тяжелых цепей: μ (мю), γ (гамма), α (альфа), ε (эпсилон) и Δ (дельта), различающихся по антигенности. Легкие цепи всех пяти классов являются общими и бывают двух типов: κ (каппа) и λ (ламбда); L-цепи иммуноглобулинов различных классов могут вступать в соединение (рекомбинироваться) как с гомологичны­ми, так и с гетерологичными Н-цепями. Однако в одной и той же молекуле могут быть только идентичные L-цепи (κ или λ). Как в Н-, так и в L-цепях имеется вариабельная — V область, в которой последовательность амино­кислот непостоянна, и константная — С область с постоянным набором аминокислот. В легких и тяжелых цепях различают NH₂– и СООН-концевые группы.

При обработке γ -глобулина меркаптоэтанолом разрушаются дисульфидные связи и молекула иммуноглобулина распадается на отдельные цепи полипептидов. При воздействии протеолитическим ферментом папаином иммуноглобулин расщепляется на три фрагмента: два не кристаллизующихся, содержащих детерминантные группы к антигену и названных Fab-фрагментами I и II и один кристаллизующий Fc-фрагмент. FabI- и FabII-фрагменты сходны по свойствам и аминокислотному составу и отличаются от Fc-фрагмента; Fab-и Fc-фрагменты являются компактными образованиями, соеди­ненными между собой гибкими участками Н-цепи, благодаря чему молекулы иммуноглобулина имеют гибкую структуру.

Как Н-цепи, так и L-цепи имеют отдельные, линейно свя­занные компактные участки, названные доменами; в Н-цепи их по 4, а в L-цепи — по 2.

Активные центры, или детерминанты, которые формиру­ются в V-областях, занимают примерно 2 % поверхности мо­лекулы иммуноглобулина. В каждой молекуле имеются две де­терминанты, относящиеся к гипервариабельным участкам Н-и L-цепей, т. е. каждая молекула иммуноглобулина может свя­зать две молекулы антигена. Поэтому антитела являются двух­валентными.

Типовой структурой молекулы иммуноглобулина является IgG. Остальные классы иммуноглобулинов отличаются от IgG дополнительными элементами организации их молеку­лы.

В ответ на введение любого антигена могут вырабатываться антитела всех пяти классов. Обычно вначале вырабатывается IgM, затем IgG, остальные — несколько позже.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

В организме существуют гомологичные белки, имеющие близкую конформацию, но отличающиеся по структуре полипептидных цепей как, например миоглобин и гемоглобин. Они возникли в ходе эволюции при замене отдельных аминокислотных остатков в цепи. Их конформация содержит обычно одинаковое количество α-спиралей и β-структур, имеет одинаковые повороты и изгибы полипептидных цепей. Гомологичные белки довольно многочисленны, и их объединяют в семейства белков (иммуноглобулины, сериновые протеазы, семейство гемоглобина, семейство альбумина и т.д.).

Самое многочисленное суперсемейство составляют иммуноглобулины.

Иммуноглобулины (антитела)– белки (Y-образ- ные гликопротеины), которые вырабатываются В-лимфоцитами в ответ на поступление в организм чужеродных структур (антигенов) и обеспечивают их обезвреживание. Антигенаминазываются обычно вещества, которые вызывают иммунный ответ, например чужеродные белки или другие макромолекулы, бактерии, вирусы, грибы и др. Организм человека вырабатывает более 10 7 видов иммуноглобулинов, причем каждый из них производится своим клоном В-лимфоцитов. Антитела локализованы на поверхности иммунных клеток или находятся в свободном виде в плазме крови. Они взаимодействуют с антигенами в крови, лимфе, межклеточной жидкости, слюне и других секретах желез. Функция иммуноглобулинов осуществляется в два этапа: узнавание и связывание соответствующего комплементарного антигена при помощи

антигенсвязывающих участков; запуск процесса, в результате которого антиген инактивируется и разрушается (активация системы комплемента).

Особенности строения иммуноглобулинов

Молекулы иммуноглобулинов имеют характерную Y-образную форму, два конца которой связывают антиген (рис. 1.27). Каждая молекула состоит из 4 полипептидных цепей: 2 идентичных тяжелых (Н-цепей, мол. масса 50 000) и 2 легких (L-цепей, мол масса 25 000 кД). Цепи связаны между собой 4 дисульфидными связями. Тяжелые цепи делятся на 5 типов, специфичных для каждого класса иммуноглобулинов, а легкие – на 2 типа, присутствующие во всех классах.

Легкие цепи состоят из двух доменов: вариабельного (V_L) и константного (C_L), тяжелые цепи формируют 4 домена: один вариабельный (V_H) и три константных (C_H1, C_H2, C_H3). Все домены имеют β-складчатую структуру и стабилизируются дисульфидными связями между остатками цистеина.

Рис. 1.27. Схема строения мономера иммуноглобулина

H – тяжелая цепь; L – легкая цепь;

V_L, V_C – вариабельные участки тяжелой и легкой цепей;

C_L, C_H1, C_H2, C_H3 – константные участки тяжелой и легкой цепей;

Fc – фрагмент, отвечающий за связывание с другими компонентами иммунной системы

Тяжелая цепь содержит много остатков пролина между доменами С_Н1 и С_Н2, препятствующих формированию вторичной структуры и взаимодействию цепей на этом фрагменте. Этот участок называется шарнирным, поскольку придает иммуноглобулинам внутримолекулярную подвижность.

Центр связывания антигена образуется вариабельными участками Н- и L-цепей. Взаимодействие с антигеном осуществляется за счет нековалентных связей. Уникальная способность каждого клона антител распознавать и связывать соответствующий антиген определяется гипервариабельным участком, расположенным на вариабельных доменах Н- и L-цепей и состоящим из 20-30 аминокислот. Всего возможно существование 25 20 комбинаций из этого количества аминокислот, т.е. за счет замены аминокислот в гипервариабельных частях тяжелой и легкой цепей в организме человека может существовать практически неограниченное количество различных иммуноглобулинов.

Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования

Иммуноглобулины человека делят на 5 классов (A, D, E, G, M), отличающихся строением тяжелых цепей (α, δ, ε, γ, μ). Эти различия обусловливают характерную для каждого класса конформацию и физиологическую функцию (рис. 1.28). Связывание антигена вызывает изменение конформации константных доменов иммуноглобулина, это определяет дальнейший путь его уничтожения. Легкие цепи имеют два типа (κ и λ), которые присутствуют во всех классах иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины М (IgM)– секретируются на ранних стадиях первичного иммунного ответа. Существуют в двух формах.

• Мономерная форма – (ранняя) связана с поверхностью В-лимфоцитов, служит рецептором, распознающим антиген. Состоит из 1 мономера, имеющего на С-конце тяжелых цепей гидрофобный участок, обеспечивающий встраивание его в мембрану В-лимфоцита.

• Секреторная форма – (более поздняя) состоит из 5 мономеров, связанных дополнительной J-цепью, имеет 10 участков связывания с антигеном (см. рис. 1.28). Секретируется в кровь при первичном иммунном ответе и наиболее эффективна против вирусов и бактерий. Повторное введение того же антигена приводит к массированной секреции IgG. Это свойство иммунной системы называется иммунной памятью. После рождения ребенка уровень IgM повышается, так как новорожденный подвергается антигенному стимулированию.

Иммуноглобулины G (IgG)– основной класс иммуноглобулинов, секретируемых при вторичном иммунном ответе, составляют до 75% всех иммуноглобулинов крови. IgG являются мономерной формой, не имеющей гидрофобного фрагмента на С-конце, и не встраиваются в мембраны клеток. Они служит основным противоинфекционным иммуноглобулином, нейтрализуют бактериальные токсины и, связываясь с микроорганизмами, усиливают фагоцитоз. Единственный класс антител, проникающих через плацентарный барьер и обеспечивающих внутриутробную защиту плода и пассивный иммунитет новорожденных в первые недели жизни.

Рис. 1.28. Строение иммуноглобулинов разных классов

А– IgM, секреторная форма (пентамер, имеет связующую J-цепь); Б– IgG (мономер);

В– IgA (ди-, а также тетрамер, имеют связующую J-цепь); – IgE (мономер)

Иммуноглобулины А (IgA)– основной класс антител в секретах (слюна, слезы, респираторные, желудочные, мочеполовые секреты, молоко), является первой линией защиты. Состоят из 2, 3 или 4 мономеров, связанных J-цепью. Микроорганизмы, покрытые IgA, не могут прикрепляться к поверхности слизистых оболочек и участвовать в заражении. В слюне содержится специфическая секреторная форма – sIgA, обеспечивающая иммунитет полости рта человека.

Иммуноглобулины Е (IgE)– антитела, связывающиеся после секреции с соответствующими рецепторами на поверхности тучных клеток и эозинофилов. Взаимодействие с мембраной клеток происходит с помощью специфического гидрофобного конца, как и у мономерных IgM. Присоединение антигена стимулирует секрецию клеткой гистамина, отвечающего за развитие воспалительной реакции; при аллергии содержание гистамина повышено. Роль IgE у здоровых людей – обеспечение противопаразитарного иммунитета.

Иммуноглобулины D (IgD)обнаруживаются на очень малом количестве В-лимфоцитов (

1,5%), имеют мономерную структуру, играют роль поверхностного рецептора для узнавания антигена.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском: